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糖基化修饰对新型冠状病毒S蛋白与ACE2相互作用的影响(SPR法)
The Effect of Different Glycosylation Modifications on the Interaction between SARS-CoV-2 S and ACE2 (SPR)
Authors:  侯敬丽汤玉, 叶发荣 and date: 04/08/2024, view: 1376, Q&A: 0
材料与试剂糖基化修饰RBD (合成方法参照文献Ye et al. [3]，上海交通大学化学化工学院王平教授课题组制备，上海交通大学分析测试中心完成糖基化修饰信息分析，图1)图1 合成的不同糖基化修饰的RBD 如图2，结果显示不同糖基化修饰的RBD对其与ACE2的结合没有明显影响。与临床获批的中和抗体 AS35结合力测试表明如果抗体靶点为非糖基化区域，病毒糖基化造成
新冠病毒RBD和特异性纳米抗体的亲和力测定方法
The Affinity Assay for SARS-CoV-2 RBD and the Specific Nanobodies
Authors:  刘红辉刘博, 王奇慧, 樊峥 and date: 01/03/2024, view: 1904, Q&A: 0
SARS-CoV-2新冠病毒表面具有糖基化的刺突蛋白(spike protein, S)，位于S蛋白上的受体结合区域（RBD）能与宿主细胞受体蛋白ACE2相互作用并触发膜融合，因此阻断RBD与ACE2的结合是治疗新冠病毒感染的有效途径 综上所述，利用表面等离子共振技术测定亲和力时，配体的标记方法和固定方式可能造成配体的结合位点的修饰或封闭，从而影响亲和力数据，因此选择合适的蛋白质标记方法和固定方式至关重要。 靶向RBD区域的中和抗体可通过阻断RBD与受体ACE2的结合起到抗病毒作用。 （